泛素化是一种重要的真核生物蛋白质翻译后修饰方式，它决定了被修饰蛋白的命运。

泛素化修饰的作用可概括为两点：1.参与蛋白质降解；2.直接影响蛋白质的活性和定位。

泛素激活酶（E1）、泛素结合酶（E2）、泛素连接酶（E3）、去泛素化酶、蛋白酶体共同构成了泛素-蛋白酶体系统（UpS）。在细胞内，UpS能快速降解不正常的蛋白质以及一些瞬时调节蛋白。

细胞通过给需要被降解的蛋白质贴上不同的泛素标签，高特异性地降解蛋白质。

靶蛋白的泛素化涉及3个连续的酶促反应，分别由E1、E2、和E3来催化，最终使泛素共价地结合到了底物蛋白上。整个泛素化途径至少需要五个蛋白的参与：泛素单体、E1、E2、E3和底物蛋白。

为了研究植物的泛素化调节方式，“植物基因组学国家重点实验室”的吕东平研究组利用合成生物学的手段，将编码以上5个植物（拟南芥）蛋白的基因同时在同一大肠杆菌细胞中表达，获得了植物泛素化途径在细菌中的重建。

利用二重表达载体，在原核表达载体中共表达了拟南芥泛素单体（Ub）、泛素化底物（ABI3）与E1、E2、E3（AIp2）。

五种蛋白质的抗体检测

该系统具有以下优点：1）植物泛素化组分在细菌中表达后，直接参与了泛素化反应，因此免去了预先表达纯化这些蛋白质的步骤，这对于那些水溶性差的蛋白尤为重要；2）在该系统中，所有植物蛋白均在活细胞内进行泛素化反应；3）利用该系统可以产生大量的泛素修饰蛋白，这有利于下一步的泛素化位点鉴定和生化研究。因此，该系统提供了一种研究植物蛋白质泛素化的新方法。

该研究成果于2017年5月16日在老牌植物学杂志《 plant Journal》 上以 Technical advance 的形式在线发表。研究组硕士研究生韩玉芳为论文第一作者，硕士毕业生孙建杭为共同第一作者。

利用该重组系统的多重优势，可快速筛选E3连接酶的靶标，或进行其他有关植物泛素化的研究。

吕东平研究员介绍——
1、学习经历：
1998年获内蒙古大学生物系学士学位；
2001年获中国科学院植物研究所硕士学位；
2007年获美国夏威夷大学博士学位；
2、工作经历：
2008年在夏威夷大学从事博士后研究；
2009年2月至2011年2月 在美国德克萨斯A&M大学从事博士后研究；
2011年2月至2012年上半年，在美国德克萨斯A&M大学受聘助理研究科学家（Assistant Research Scientist）。
2012年10月入选国家“青年****”，同时就职于中国科学院遗传与发育生物学研究所IGDB。
研究领域：植物抗病信号转导途径

原文标题：Reconstitution of the plant Ubiquitination Cascade in Bacteria Using a Synthetic Biology Approach