生物通报道 来自清华大学生命科学学院的研究人员称，他们开发出了一种“Clickable”探针分析大肠杆菌和果蝇中心细胞代谢中蛋白质的谷胱甘肽化。这一重要的研究结果发布在11月19日的《Chemistry & Biology》杂志上（延伸阅读：两篇Science文章：改变蛋白质研究的强大工具 ）。

论文的通讯作者为清华大学生命科学学院的邓海腾（Yan Gao）教授，其主要研究领域为发展和应用蛋白质组学,代谢组学,和化学生物学的技术和方法。

蛋白质上特定氨基酸残基的可逆性翻译后修饰，能有效地调节蛋白质的功能；最常见的翻译后修饰就是蛋白质的磷酸化与去磷酸化。近年来，另一种重要的蛋白质翻译后修饰——谷胱甘肽化（Glutathionylation）日益引起人们的重视，即蛋白质上的半胱氨酸残基和谷胱甘肽（GSH）形成混合型二硫键。

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早期的研究显示，氧化应激状态能刺激体内蛋白质和GSH发生氧化反应而产生大量谷胱甘肽化蛋白质。所以过去人们一直侧重研究谷胱甘肽化修饰在氧化应激中的作用，并且发现它是细胞内蛋白质半胱氨酸巯基免受不可逆性氧化损伤的一种保护机制。现在，越来越多的证据证实，蛋白质谷胱甘肽化调控了包括能量代谢、信号转导和蛋白质稳态等许多的细胞过程。全面分析谷胱甘肽化蛋白质对于了解氧化还原调控的信号转导具有至关重要的意义。

在这篇文章中研究人员报告称，他们开发出了一种基于点击反应（click reaction）和蛋白质组学的新方法在大肠杆菌和果蝇裂解物中富集和鉴别谷胱甘肽化蛋白肽，由此分别鉴别出了937和1,930个潜在的谷胱甘肽化蛋白肽。生物信息学分析显示靠近负电荷氨基酸残基的半胱氨酸残基有较高频率谷胱甘肽化。重要的是，他们发现大多数与代谢信号相关的蛋白质都发生了谷胱甘肽化，在不同的物种间代谢酶的谷胱甘肽化位点高度保守。

新研究结果表明，这一谷胱甘肽类似物是一种可用来确定蛋白质谷胱甘肽化特征的有用工具，在调控细胞代谢中发挥重要作用的代谢酶的谷胱甘肽化在物种间保守。

（生物通：何嫱）

生物通推荐原文摘要：

Development of a Clickable probe for profiling of protein Glutathionylation in the Central Cellular Metabolism of E. coli and Drosophila

protein glutathionylation is an important post-translational modification that regulates many cellular processes, including energy metabolism, signal transduction, and protein homeostasis. Global profiling of glutathionylated proteins (denoted as glutathionylome) is crucial for understanding redox-regulated signal transduction……

作者简介：

邓海腾

1985年和1988年先后获武汉大学学士和硕士学位。1996年在美国宾夕法尼亚州立大学获博士学位。先后在加拿大阿尔伯特大学和美国橡树岭国家实验室从事博士后研究。2000年至2003年在美国爱因斯坦医学院及内布拉斯加大学担任助理教授。2004年至2010年在美国纽约洛克菲勒大学任研究副教授及蛋白质组学中心主任。2011年至今担任清华大学生命科学学院教授。

主要研究领域与方向
发展和应用蛋白质组学,代谢组学,和化学生物学的技术和方法。研究病原微生物-宿主细胞的相互作用。以细胞和小鼠为主要研究对象研究免疫细胞的抗原递呈机制并发现可能的肿瘤疫苗。 发现和鉴别癌症早期诊断的标记物并研究化疗药物的毒理和作用机制。研究氧化还原生物学在衰老和疾病中的功能和作用机制。