玉米醇溶蛋白（Zeins），是玉米胚乳的主要储藏蛋白，是由多个基因和基因家族编码的。然而，目前科学家只对少数zein基因调控转录因子从功能上进行了表征。4月14日，来自上海大学、作物生物学协调创新中心和中国农业大学的研究人员，在国际知名学术期刊《pLOS Genetics》发表题为“ZmMADS47 Regulates Zein Gene Transcription through Interaction with Opaque2”的学术成果。这项研究发现，在玉米中，一个新确定的种子储藏蛋白转录因子，可能在与另外一个种子储藏蛋白转录因子相互作用之后，进行其反式激活能力。

这项研究的通讯作者是上海大学生命科学学院、中国农业大学的宋任涛教授。宋任涛教授1992年毕业于华东化工学院（现华东理工大学）生物化学专业；1997年7月博士毕业于中国科学院上海植物生理研究所，植物分子遗传国家重点实验室，遗传学专业。1997年7月至2004年5月在美国新泽西州Rutgers大学Waksman研究所从事植物分子遗传和植物基因组学博士后研究工作。2004年6月起，任上海大学生命科学学院教授。2005年12月起任上海市能源作物育种及应用重点实验室主任。2014年8月，调任中国农业大学博导。在Nature、Science、plant Cell、pNAS、Cell Research、Genetics、plos One等知名学术期刊发表SCI论文40余篇，SCI引用超过2000次。2014年国家杰青基金申请人名单（生物类）

2014年6月，知名期刊《plant Cell》刊登了宋任涛教授关于玉米proline responding1基因的最新研究进展，文章以系统翔实的数据揭示了proline responding1基因在调控玉米普通蛋白合成和细胞周期中所起的关键作用a90（上海大学玉米籽粒突变基因研究获进展；上海大学《plantCell》发表玉米新研究）。去年4月份，宋任涛教授实验室在玉米蛋白品质的研究上取得重要进展，相关研究结果发表在植物学顶级学术期刊《plant Cell》。今年2月份，宋任涛教授实验室通过玉米籽粒发育突变体研究，在核糖体功能和翻译调控研究上取得重要进展，相关结果发表在植物学国际知名期刊 《2016年2月的《plant physiology》上。

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在当前这项研究中，研究人员通过酵母双杂交筛选，将一个MADS-box蛋白质，即ZmMADS47，确定为一个Opaque2 (O2)相互作用的蛋白质。ZmMADS47的N端部分包含一个核定位信号(NLS)，它的C端部分包含一个转录激活域(AD)。

有趣的是，转录激活活性以其完整形式被阻断，从而指出了AD的构象调控。ZmMADS47 RNAi株系的分子和RNA-seq分析表明，α-zein和50-kDγ-zein基因下调。ZmMADS47可结合这些zein基因启动子中的CATGT基序，但是ZmMADS47本身并不能够反式激活启动子。

然而，当O2和ZmMADS47都存在时，这些启动子的反式激活被大大增强。此增强功能依赖于ZmMADS47的AD功能，以及ZmMADS47和O2之间的相互作用，但它是独立于O2的AD功能。因此，似乎与O2的相互作用，可激活zein基因启动子上的ZmMADS47。

（生物通：王英）

生物通推荐原文摘要：
ZmMADS47 Regulates Zein Gene Transcription through Interaction with Opaque2
Abstract: Zeins, the predominent storage proteins in maize endosperm, are encoded by multiple genes and gene families. However, only a few transcriptional factors for zein gene regulation have been functionally characterized. In this study, a MADS-box protein, namely ZmMADS47, was identified as an Opaque2 (O2) interacting protein via yeast two-hybrid screening. The N-terminal portion of ZmMADS47 contains a nuclear localization signal (NLS), and its C-terminal portion contains a transcriptional activation domain (AD). Interestingly, the transcriptional activation activity is blocked in its full length form, suggesting conformational regulation of the AD. Molecular and RNA-seq analyses of ZmMADS47 RNAi lines revealed down regulation of α-zein and 50-kD γ-zein genes. ZmMADS47 binds the CATGT motif in promoters of these zein genes, but ZmMADS47 alone is not able to transactivate the promoters. However, when both O2 and ZmMADS47 are present, the transactivation of these promoters was greatly enhanced. This enhancement was dependent on the AD function of ZmMADS47 and the interaction between ZmMADS47 and O2, but it was independent from the AD function of O2. Therefore, it appears interaction with O2 activates ZmMADS47 on zein gene promoters.